Selasa, 12 November 2013

Apa itu struktur tersier protein

Struktur tersier protein adalah deskripsi dari cara seluruh rantai (termasuk struktur sekunder) lipatan dirinya menjadi akhir bentuknya 3-dimensi. Hal ini sering disederhanakan menjadi model seperti yang berikut untuk reduktase dihydrofolate enzim. Enzim, tentu saja, berdasarkan protein.

Catatan: Diagram ini diperoleh dari RCSB Protein Data Bank. Jika Anda ingin mencari informasi lebih lanjut tentang reduktase dihydrofolate, referensi mereka nomor itu 7DFR.

Tidak ada yang sangat istimewa tentang enzim dalam hal struktur. Saya memilih karena hanya berisi rantai protein tunggal dan memiliki contoh dari kedua jenis struktur sekunder di dalamnya.

Model ini menunjukkan alpha-heliks dalam struktur sekunder sebagai gulungan "pita". Beta-lipit lembar ditunjukkan sebagai bit datar akhir pita dalam kepala panah. Bit-bit dari rantai protein yang hanya gulungan acak dan loop ditunjukkan sebagai bit "string".

The kode warna dalam model membantu Anda untuk melacak jalan di sekitar struktur - akan melalui spektrum dari biru gelap ke berakhir di merah.

Anda juga akan melihat bahwa model khusus ini memiliki dua molekul lain terkunci di dalamnya (ditampilkan sebagai model molekul biasa). Ini adalah dua molekul yang mengkatalisis reaksi ini enzim.
Apa yang memegang protein ke dalam struktur tersier?

Struktur tersier protein ini diselenggarakan bersama oleh interaksi antara rantai samping - yang "R" kelompok. Ada beberapa cara ini bisa terjadi.

Reaksi ionisasi
Beberapa asam amino (seperti asam aspartat dan asam glutamat) mengandung kelompok ekstra-COOH. Beberapa asam amino (seperti lisin) mengandung kelompok ekstra-NH2.
Anda bisa mendapatkan transfer ion hidrogen dari COOH-ke-NH2 kelompok untuk membentuk Zwitterions seperti asam amino sederhana.

Anda jelas bisa mendapatkan ikatan ion antara negatif dan kelompok positif jika rantai dilipat sedemikian rupa sehingga mereka dekat satu sama lain.

Obligasi Hidrogen
Perhatikan bahwa kita sekarang berbicara tentang ikatan hidrogen antara gugus samping - tidak benar-benar di antara kelompok-kelompok tulang punggung rantai.

Banyak asam amino mengandung gugus dalam rantai samping yang memiliki atom hidrogen yang terikat pada kedua oksigen atau atom nitrogen. Ini adalah situasi klasik di mana ikatan hidrogen dapat terjadi.

Misalnya, asam amino serin mengandung sebuah gugus-OH dalam rantai samping. Anda bisa ikatan hidrogen mengatur antara dua residu serin di berbagai bagian dari rantai dilipat.

Anda dapat dengan mudah bisa membayangkan ikatan hidrogen serupa yang melibatkan kelompok-OH, atau-COOH kelompok, atau kelompok-CONH2, atau kelompok-NH2 dalam berbagai kombinasi - meskipun Anda akan harus berhati-hati untuk mengingat bahwa-COOH dan-NH2 kelompok akan membentuk zwitterion dan menghasilkan ikatan ionik kuat daripada ikatan hidrogen.

van der Waals dan gaya dispersi
Beberapa asam amino memiliki gugus hidrokarbon cukup besar dalam rantai samping mereka. Beberapa contoh yang ditunjukkan di bawah ini. Fluktuasi dipol sementara di salah satu dari kelompok-kelompok ini bisa menyebabkan dipol yang berlawanan pada kelompok lain pada rantai dilipat dekatnya.

Gaya dispersi yang mengatur akan cukup untuk menahan struktur dilipat bersama-sama.